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糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程,发生于内质网。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质,和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用,有调节蛋白质功能作用。[1]

分类

根据 糖苷链类型,哺乳动物的蛋白质糖基化可以分为三类,即以Ser、Thr、Hpy和Hly的羟基的氧原子为连接点,形成-0-糖苷键型。以Asn的酰胺基N一末端氨基酸的 α - 氨基以及Lys或Arg的ω - 氨基为连接点,形成-N-糖苷键型。由乙醇胺磷酸盐、三个甘露糖苷、葡萄糖胺以及纤维醇磷脂组成的GPI糖基磷脂酰肌醇锚。

过程

N-连接的糖链合成起始于内质网,完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的 糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,发生了一系列有序的加工和修饰,原来糖链中的大部分甘露糖被切除,但又被多种 糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。糖链的空间结构决定了它可以和哪一种 糖基转移酶结合,发生特定的糖基化修饰。

O-连接的糖链在高尔基体中进行,通常的一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连接的部位为Ser、Thr和Hyp的羟基,然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。还有许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。

在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过木糖安装在核心蛋白的丝氨酸残基上,形成蛋白聚糖。这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层,有些锚定在膜上。[2]

参考文献