巡檢員、waterh
17,999
次編輯
變更
血紅蛋白
,無編輯摘要
{{medical}}[[File:血紅蛋白.png|350px|缩略图|右|<big>血紅蛋白示意图</big>[http://5b0988e595225.cdn.sohucs.com/images/20180817/e820d00248504ea08916890d1270d505.png 原图链接][https://www.sohu.com/a/248238535_100036306 来自 搜狐 的图片]]] '''血红蛋白'''又稱血红素; （Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是[[高等生物]]体内负责运载氧的一种[[蛋白质]]。可以用[[平均細胞血紅蛋白濃度]]測出濃度。 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些[[无脊椎动物]]组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占[[红细胞]]干重的97%、总重的35%<ref>[https://www.cndzys.com/renqun/teshu/523113.html 正常血红蛋白的值是多少]，大众养生网，2015-05-30 </ref>。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分[[二氧化碳]]（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和[[人類鐵代謝|铁代谢]]的调节因子存在，適用於生物高溫攜氧，在低溫情況下攜氧效果低。 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、[[真菌]]和[[植物]]中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 血红蛋白化学式:C<sub>3032</sub>H<sub>4816</sub>O<sub>812</sub>N<sub>780</sub>S<sub>8</sub>Fe<sub>4</sub>。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的[[电解质]]溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>的形态。 血红蛋白的每个[[蛋白质亚基|亚基]]由一条[[肽]]链和一个[[血红素]]分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为[[珠蛋白]]<ref>[http://www.med66.com/new/201202/yu201202074654.shtml 血红蛋白的构成]，医学教育网，2012-02-07</ref>。血红素分子是一个具有[[卟啉]]结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个[[吡咯]]环上的[[氮]][[原子]]与一个[[亚铁离子]]配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个[[组氨酸]]残基中的[[吲哚]]侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由[[氧]][[分子]]顶替水的位置。 血紅蛋白與氧的結合可受到[[2,3-二磷酸甘油酸]]（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个[[氧氣|O<sub>2</sub>]]与血红蛋白四个[[亚基]]中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧氣分子相比于第一个氧氣分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧氣分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧氣分子结合。而在[[组织]]内释放氧的过程也是这样，一个氧氣分子的离去会[[刺激]]另一个的离去，直到完全释放所有的氧氣分子，这种有趣的现象称为[[协同效应]]。 由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓。 除了运载氧，血红蛋白还可以与[[硫化氫]]、[[一氧化碳]]、[[氰离子]]结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如[[一氧化碳中毒]]可以用[[静脉注射]][[亚甲基蓝]]的方法来救治。 == 血紅蛋白相關病症== * [[正鐵血紅蛋白血症]] * [[鐮刀型紅血球疾病|鐮刀形細胞貧血症]]，在Hbs分子中，其β次單元的[[穀氨酸|Glu]]6（側鍊帶負電）突變成[[缬氨酸|Val]]6（側鍊疏水），以致結構變形。 * [[地中海貧血|地中海貧血症]]，α-Thalassemias，甲型，形成β<sub>4</sub>或γ<sub>4，</sub>其α次單元有缺失；β-Thalassemias，乙型，其β次單元有缺失。 ==视频=====<center> 血红蛋白 相关视频</center>===<center> 血红蛋白偏高是怎么回事 </center><center>{{#iDisplay:b0682g2iohe|560|390|qq}}</center><center> 地中海贫血症 </center><center>{{#iDisplay:o0812kg3eue|560|390|qq}}</center> ==参考文献== [[Category:360 生物科學總論]]