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鈣調蛋白是中國科技名詞。

世界三大漢語詞典分別是中國大陸的《 漢語大詞典》(共13冊，5.6萬詞條，37萬單詞)、中國台灣的《 中文大辭典 》(共10冊，5萬詞條，40萬單詞)以及日本的《 大漢和辭典 》(共13冊，4.9萬詞條，40萬單詞)。漢字是記錄漢語的文字，它已有六千年左右的歷史，是世界上最古老的文字之一。

名詞解釋

鈣調蛋白（calmodulin, CaM）又稱鈣調素，是一種普遍存在於各種真核細胞內，並能與鈣離子結合的多功能蛋白質。

鈣調蛋白參與細胞內多種信號轉導途徑，並在Ca2+依賴性信號轉導途徑中起到關鍵作用，是動態Ca2+傳感器，能夠響應廣泛的Ca2+濃度，並向下游傳遞信號。

鈣調蛋白分子是由 148 個氨基酸殘基組成的高度保守的單鏈多肽，由 N 端和 C 端 2 個結構域及中間連接的螺旋結構組成。每個結構域均由兩個 EF-hands模體組成，每個鈣調蛋白分子含有 4 個Ca2+結合位點。

Ebashi 等在 1965 年報道了細胞中存在介導鈣信號的鈣結合蛋白，隨後 Cheung 將這一類能結合鈣離子的磷酸二酯酶（PDE）激活蛋白命名為「鈣調蛋白」（calmodulin，簡稱 CaM）。

鈣調蛋白是一種廣泛存在於真核細胞中，進化上高度保守的一類鈣離子受體蛋白。鈣調蛋白是由148個氨基酸組成單鏈蛋白質,相對分子質量為16.7kDa。等電點為4.0 左右，是一種酸性水溶性熱穩定蛋白，可以在外界溫度很高的情況下仍可保持其良好的生物活性。不同生物來源的鈣調蛋白，其氨基酸水平極其相似，同源性也非常高，理化性質和生物學活性的相似度也很高，這對於維持多種多樣的鈣調蛋白結合蛋白家族的相互作用非常重要。

鈣調蛋白本身是沒有活性的，它對鈣具有絕對的依賴性。鈣調蛋白是鈣離子的胞內受體，鈣離子濃度增加時，起激發鈣調蛋白的作用。鈣調蛋白與 Ca2+結合時，因親和力的不同可分為兩種結合位點，高親和力位點可以結合一個Ca2+，低親和力位點結合 2至 3 個Ca2+，結合Ca2+之後，蛋白質α螺旋含量增加 5%-10%。Ca2+-CaM複合物能與靶酶結合，並激活靶酶，產生生物學變化，激發一系列反應。

結構

鈣調蛋白的外形似啞鈴，有兩個球形的末端，中間被一個長而富有彈性的螺旋結構相連，長度為 6.5nm，每個末端有兩個Ca2+結構域，每個結構域可以結合一個Ca2+，這樣一個鈣調蛋白可以結合4個Ca2+ ，每個位點都是由12個氨基酸殘基組成的套環，門冬氨酸和穀氨酸的側鏈提供 Ca2+結合基團。其中C端的位點比N端位點的Ca2+ 親和力強10倍。當C端位點與Ca2+ 結合後，鈣調蛋白分子通過自身構象的改變，增加了N端位點的親和力，使結合型鈣調蛋白的含量與 Ca2+濃度呈拋物線關係，利於 Ca2+發揮效應。

鈣調蛋白結構中含有 7 個α螺旋、4 個Ca2+結合環區和兩個短的、反平行的雙鏈β摺疊。4 個Ca2+結合區域是一個典型的螺旋-環-螺旋的 EF 手型結構，每個結構域均有類似的原子結構：2 個α螺旋-Ca2+結合環-2 個α螺旋。環兩側的2 個α螺旋相互垂直，各約 10 個氨基酸；Ca2+結合環內含有門冬氨酸、穀氨酸和甘氨酸，是與Ca2+結合的部位。兩側的2 個α螺旋因氫鍵及疏水作用，穩定Ca2+的配位結構。由於 鈣調蛋白中不含易被氧化的半胱氨酸Cys 和羥脯氨酸Pro-OH 等能使肽鏈定型的成分，鈣調蛋白在結構上具有高度的靈活性。

作用機理

鈣調蛋白分子本身無酶的活性，在無Ca2+的情況下，也無生物學活性；但在胞內Ca2+結合後，鈣調蛋白發生構型上的變化，暴露疏水區，疏水區與依賴於 鈣調蛋白的靶酶相互作用而調節酶的活性。作為一個多功能的Ca2+傳感器，鈣調蛋白能夠應對不同Ca2+濃度。結合Ca2+後，鈣調蛋白會發生構象轉變，從而使含鈣的鈣調蛋白能夠與調控的目標分子結合。鈣調蛋白的結構及其Ca2+結合特性已有廣泛研究。蛋白質數據庫(PDB)中已經有超過 190個實驗測定的鈣調蛋白結構，包括結合Ca2+和未結合Ca2+的單純鈣調蛋白結構，以及結合了不同蛋白質片段的複合物結構。

未結合 Ca2+的無鈣 鈣調蛋白（簡稱為 apo-CaM）具有一個緊湊的結構，其 N 端和 C 端兩個結構域排列到一起。結合Ca2+後形成的含鈣鈣調蛋白（簡稱為 holo-CaM）構像會從閉合狀態變換到打開的狀態。在鈣調蛋白結構轉變的過程中，兩個結構域的構像變化會導致其暴露出疏水表面，疏水表面對於鈣調蛋白與目標蛋白的相互作用極其重要。鈣調蛋白構像的可塑性和靈活性使其能採用不用的構像，從而與不同的目標蛋白相互作用，調節這些分子的活性。Ca2+的結合所引起的鈣調蛋白的構像轉變對於發揮其調節功能起到至關重要的作用。